Belén Cano Lara
No se sabe exactamente cuando surgió la producción de queso; sin embargo, hace más de 12.000 años en Europa y en el este de la cuenca mediterránea, ya se había iniciado el pastoreo, en particular de uros (una especie de toros salvajes). La leche de éstos se ponía, para calentar, en odres sobre piedras calientes. En ocasiones, esta leche se transformaba en una pasta que, separada del residuo líquido, resultó ser comestible. Poco a poco, el arte de producir esta pasta se fue dominando mediante un proceso controlado con la finalidad de mejorar la calidad del queso. El hallazgo arqueológico más importante en la historia de los derivados lácteos puede ser el del Friso de la Lechería (imagen 1), un friso sumerio de 5.000 años de antigüedad que se conserva en el museo nacional de Bagdad (Irak) y que representa las distintas etapas del ordeño y cuajado de la leche.
El paso inicial en la fabricación del queso es hacer que participen las enzimas coagulantes de la leche, es decir, las proteínas encargadas de crear una masa a partir de la leche. La renina (un tipo de enzima) cataliza la rotura de un enlace simple de la caseína (una proteína) de la leche a una cierta temperatura. Esto desestabiliza la proteína y promueve su precipitación, formando así la cuajada (imagen 2). El líquido restante o suero se extrae y la cuajada se procesa, convirtiéndose en queso u otros productos lácteos. La extrema especificidad de la renina por la caseína convierte a esta enzima en ideal para la fabricación de quesos. Una mayor proteólisis (es decir, rotura de proteínas) de la caseína puede dar como resultado la producción de quesos con mejor sabor. La renina se obtiene del cuarto estómago de los terneros. Su extracción frecuentemente implica un tratamiento prolongado de vaciado y secado del estómago con una solución salina que contiene ácido bórico. El extracto enzimático resultante se conoce como cuajo y contiene numerosas enzimas con múltiples actividades. La renina representa no más del 2-3% de cada preparación de cuajo.
La tasa de matanza de terneros refleja la demanda del mercado por la carne de ternera. Su fluctuación tiene un efecto obvio en la disponibilidad y en el precio del cuajo. Por esta razón se han buscado muchas fuentes alternativas. Las preparaciones de pepsina (otro tipo de enzima), obtenidas a partir de diversos animales de matadero, han tenido limitado éxito en este aspecto y son a veces usados en combinación con preparaciones de cuajo. Por esta razón se ha buscado enzimas de otros organismos. De todas las enzimas microbianas observadas, pocas inducen satisfactoriamente la formación de la cuajada. Se ha visto que muchas especies del hongo termófilo Mucor (imagen 3) producen una alternativa aceptable para la renina de ternero. Las enzimas de Mucor podrían ser producidas de forma económica y en cantidades satisfactorias mediante fermentación. Como la renina, estas enzimas catalizan la rotura limitada de la molécula de la caseína y funcionan adecuadamente bajo las condiciones en las que se produce el queso. La mayoría de estas enzimas, sin embargo, son termoestables y necesitan altas temperaturas para inactivarse.
Un enfoque alternativo puede ser la expresión del ADN de renina en especies microbianas. Ha sido expresado en varios sistemas incluyendo E. coli (imagen 4), Aspergillus nidulans, Saccharomyces cerevisiae y Trichoderma reesei. La renina producida en E. coli K-12 fue el primer ingrediente alimenticio producido por tecnología de ADN recombinante aprobado para el uso humano, en 1990.
Estas formas de renina forman partículas que el microorganismo expulsa, por lo que se recuperan, se solubilizan y se renaturalizan, obteniendo enzimas activas. Estos productos presentan propiedades biológicas idénticas a las de la renina original. Además, estas preparaciones permiten obtener más del 60% de enzima pura. Este sistema alternativo es capaz de sintetizar grandes cantidades de renina producida como una proteína extracelular lo que podría ser obviamente una ventaja en la producción. También se ha desarrollado un recombinante de quimosina (renombrado como Maxiren) producido por ingeniería genética en cepas de Kluyveromyces lactis. Fue escogida como cepa productora porque tiene una historia larga y segura dentro de su uso industrial. Es inofensiva y no tóxica. Se cultivó en las décadas de 1960 y 1970 y se usó directamente como alimento natural y suplemento proteínico.
Las bacterias del ácido láctico también han sido usadas por diferentes culturas para obtener productos lácteos. La rotura de las proteínas de la leche por estas bacterias juega un papel importante en la producción de queso y contribuyen al gusto de estos productos fermentados en formación. El conocimiento de los diferentes sistemas proteolíticos de las bacterias lácticas puede permitir la predicción de la formación de sabores potenciales de las distintas cepas bacterianas. Además, este conocimiento podría usarse para mejorar las características sensoriales de los productos lácteos y otros productos fermentados apoyándose en el proceso de selección de las cepas. Por ejemplo, Lactobacillus helveticus es una bacteria que se ha usado tradicionalmente para degradar los péptidos que producen amargor en el queso. Por ello, a pesar de que el queso es uno de los primeros alimentos elaborados por el hombre, se puede decir que ha sufrido un gran avance en su producción con la intención principal de abaratar sus costes y ser así más asequible a todo el mundo.
Bibliografía:
Fersht A.: Structure and Mechanism in Protein Science: A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding. W. H. Freeman and Company, 4ª Ed. (2002).
Mengjin L., Jumamurat R.B., Bernadet R., Arjen N., Roland J.S.: The proteolytic system of lactic acid bacteria revisited: a genomic comparison. BMC Genomics (2010).
Renneberg R.: Biotecnología para principiantes. Reverté (2008).
Walsh G.: Proteins: Biochemistry and Biotechnology. John Wiley & Sons, LTD (2002).
Recursos electrónicos:
Web de Dopazochef: Contenido Histórico.
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